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谷胱甘肽轉(zhuǎn)移酶（GST）是生物體內(nèi)一類(lèi)重要的解毒酶,，主要催化將體內(nèi)疏水毒性分子親核加成到還原性谷胱甘肽（GSH）的反應(yīng)，廣泛存在于各類(lèi)原核和真核生物中,。Kappa類(lèi)GST由于其*的細(xì)胞定位,、氨基酸序列和拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)，被特別單獨(dú)分類(lèi),，以區(qū)別于被廣泛研究的胞漿/可溶性/經(jīng)典類(lèi)GST,。在以往的研究中，這類(lèi)GSTk的催化機(jī)制還未得到清楚的闡述,。

相關(guān)研究人員解析了不結(jié)合底物與結(jié)合抑制劑S-hexylglutathione（GTX）的兩種不同形式的hGSTk的晶體結(jié)構(gòu),，結(jié)合穩(wěn)態(tài)酶動(dòng)力學(xué)研究，揭示了hGSTk的催化機(jī)制,。不同形式的hGSTk結(jié)構(gòu)顯示,，在結(jié)合底物前后，hGSTk由“敞開(kāi)”式構(gòu)象變?yōu)?ldquo;閉合”式構(gòu)象,，以形成完整的GSH結(jié)合位點(diǎn)（G位點(diǎn)）和疏水底物結(jié)合位點(diǎn)（H位點(diǎn)）,。G位點(diǎn)保守的Ser16殘基作為催化殘基在反應(yīng)中奪取GSH巰基的質(zhì)子，而保守的Asp69,、Ser200,、Asp201和Arg202與GSH的g-谷氨酰羧基形成相互作用網(wǎng)絡(luò)，穩(wěn)定了GS-的電荷,。hGSTk的H位點(diǎn)位于蛋白表面的大型疏水口袋,，這個(gè)疏水口袋的構(gòu)象具有高度靈活性,，可以適應(yīng)各種不同疏水底物的結(jié)合。

酶動(dòng)力學(xué)研究還表明,，hGSTk在催化GSH和底物CDNB的連接反應(yīng)中采取了快速平衡隨機(jī)順序雙-雙模型,。研究結(jié)果還提示其它GSTk酶可能采用同樣的催化反應(yīng)機(jī)制。這一研究成果將有助于人們進(jìn)一步理解不同類(lèi)型的谷胱甘肽轉(zhuǎn)移酶之間的進(jìn)化關(guān)系,、以及它們?cè)隗w內(nèi)的不同生物學(xué)功能,。