12月18日,，eLife雜志在線發(fā)表了中國科學(xué)院分子植物科學(xué)創(chuàng)新中心/植物生理生態(tài)研究所張余研究組,、趙國屏研究組,，上?？萍即髮W(xué)楊貝研究組和浙江大學(xué)馮鈺研究組合作的題為Crlactivatestranscriptionbystabilizingactiveconformationofthemasterstresstranscriptioninitiationfactor的研究論文,，論文介紹了一種特殊的不依賴DNA相互作用而激活轉(zhuǎn)錄的分子機(jī)制,。

轉(zhuǎn)錄調(diào)控是細(xì)菌應(yīng)對環(huán)境脅迫,、病原菌緩解抗生素壓力的重要手段。轉(zhuǎn)錄調(diào)控由細(xì)菌的轉(zhuǎn)錄核心機(jī)器RNA聚合酶和一整套轉(zhuǎn)錄起始σ因子共同完成,。細(xì)菌看家σ因子（如大腸桿菌的σ70）負(fù)責(zé)大多數(shù)的基因表達(dá),，而在環(huán)境脅迫下，σS則占據(jù)主導(dǎo),。Crl是協(xié)助σS實(shí)現(xiàn)基因表達(dá)程序快速轉(zhuǎn)換的關(guān)鍵蛋白,，然而其轉(zhuǎn)錄激活分子機(jī)制尚不清楚。

該研究解析了E.coliCrl轉(zhuǎn)錄激活復(fù)合物的3.8埃的冷凍電鏡結(jié)構(gòu),。該復(fù)合物包括了E.coli的RNA聚合酶,、轉(zhuǎn)錄起始因子σS、Crl以及啟動子DNA,。在該結(jié)構(gòu)中,，Crl與σS的domain2相互作用，同時還與RNA聚合酶的大亞基β’相互作用,。不同于傳統(tǒng)的絕大多數(shù)轉(zhuǎn)錄激活因子,，電鏡結(jié)構(gòu)顯示Crl不結(jié)合啟動子DNA，因此從結(jié)構(gòu)本身很難解釋Crl對于σS-RNAP的轉(zhuǎn)錄促進(jìn)活性。隨后,，該研究利用氫氘交換質(zhì)譜（HDX-MS）的方法,，發(fā)現(xiàn)在溶液狀態(tài)下，Crl結(jié)合到σS之后,，能夠穩(wěn)定σS的多個結(jié)構(gòu)單元,，而這些結(jié)構(gòu)單元直接參與了σS與RNA聚合酶以及σS與DNA的相互作用?；谝陨蠑?shù)據(jù),，作者提出了Crl特異性結(jié)合轉(zhuǎn)錄起始因子σS，穩(wěn)定σS的活性構(gòu)象,，從而促進(jìn)σS與RNA聚合酶的組裝以及σS與啟動子DNA的結(jié)合,，進(jìn)而激活σS-RNAP介導(dǎo)的轉(zhuǎn)錄。該工作呈現(xiàn)了一種新的轉(zhuǎn)錄因子與RNA聚合酶的結(jié)合方式,，揭示了一種新的細(xì)菌轉(zhuǎn)錄激活分子機(jī)制,。