那么下面上海金鵬分析儀器有限公司為大家簡單介紹一下關于蛋白質親和純化概述：
蛋白質的分離純化是研究蛋白質結構和功能的重要手段,，也是制備工業(yè)用酶,、抗體、疫苗,、基因重組等的唯yi途徑,。蛋白純化的方法多種多樣。常用的有以下幾種方案：基于蛋白質的溶解度不同設計的鹽析或等電點沉淀方法,；基于蛋白質分子量差異的透析與超濾或凝膠過濾方法,；基于蛋白質所帶電荷不同設計的等電聚焦電泳或離子交換層析方法；以及利用特異性配體與目的蛋白結合的親和層析法等等,。相對核酸純化而言,，不同蛋白質的特性千差萬別，摸索純化條件往往是一項艱難而繁復的工作,。
親和層析是利用生物分子間的親和吸附和解離而設計的層析方法,，具有操作簡單、條件溫和,、獲得的蛋白純度高等特點,，特別適合于活性蛋白質的純化，并且對表達量低的活性蛋白也具有良好的分離效果,。常用的親和層析基質包括：專門針對抗體的蛋白A或蛋白G親和基質,，針對生長因子和核酸結合蛋白的肝素型親和基質，用于純化含有標簽的融合蛋白親和基質,，以及結合了特異性抗體的親和基質等,。隨著基因重組表達技術的廣泛應用，將目的蛋白與親和純化標簽進行融合表達,，再通過親和層析法純化出目的蛋白,，已成為實驗室*常用的一項技術。
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