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      胰蛋白酶 來源于牛胰腺

      來源:上海易佰聚生物   2016年06月22日 11:20  

      胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 為蛋白酶的一種,,EC 3.4.4.4,,是從牛、羊,、豬的胰臟提取的一種絲氨酸蛋白水解酶,。在脊椎動物中,作為消化酶而起作用,。在胰臟是作為酶的前體胰蛋白酶原而被合成的,。作為胰液的成分而分泌,受腸激酶,,或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶,,是肽鏈內(nèi)切酶,它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側(cè)切斷,。它不僅起消化酶的作用,,而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原,、磷脂酶原等其它酶的前體,,起活化作用。是特異性zui強的蛋白酶,,在決定蛋白質(zhì)的氨基酸排列中,,它成為*的工具。

      胰蛋白酶是從牛,、豬,、羊的胰臟提取,純化獲得的結(jié)晶,再制成的凍干制劑,。易溶于水,,不溶于三氯甲烷,、乙醇,、乙mi等有機溶劑。在pH1.8時,,短時間煮沸幾乎不失活,;在堿溶液中加熱則變性沉淀,Ca2+有保護和激活作用,,胰蛋白酶的等電點為pH10.1,。

      牛胰蛋白酶原有229個氨基酸組成,含6對二硫鍵,,其氨基酸排列順序和晶體結(jié)構(gòu)已被闡明,。在腸激酶活自身催化下,酶原的N末端賴氨酸與異亮氨酸殘基之間的肽鍵被水解,,釋放出來纈-天-天-天-天-賴6肽,,生成有活性的胰蛋白酶。牛的胰蛋白酶氨基酸殘基223個,,分子量23800[1]  ,,活性部位的絲氨酸殘基是*的絲氨

      胰蛋白酶的作用是使細(xì)胞間的蛋白質(zhì)水解從而使細(xì)胞離散。不同的組織或者細(xì)胞對胰酶的作用反應(yīng)不一樣,。胰酶分散細(xì)胞的活性還與其濃度,、溫度和作用時間有關(guān),在 pH 為 8.0 ,、溫度為 37℃ 時,,胰酶溶液的作用能力zui強。使用胰酶時,,應(yīng)把握好濃度,、溫度和時間,以免消化過度造成細(xì)胞損傷,。因 Ca2+ ,、 Mg2+ 和血清、蛋白質(zhì)可降低胰酶的活性,,所以配制胰酶溶液時應(yīng)選用不含 Ca2+ ,、 Mg2+ 的 BSS ,如: D-Hanks 液,。終止消化時,,可用含有血清培養(yǎng)液或者胰酶抑制劑終止胰酶對細(xì)胞的作用。

      中文名:胰蛋白酶

      英文名:Trypsin

      別 稱:胰酶

      化學(xué)式:C6H15O12P3

      CAS號:9002-07-7

      EINECS號:232-650-8

      水溶性:易溶

      外 觀:白色或類白色

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