蛋白X射線結(jié)構(gòu)分析方法是一種重要的結(jié)構(gòu)生物學(xué)分析方法,，傳統(tǒng)技術(shù)觀點(diǎn)認(rèn)為低溫下的X射線延伸技術(shù)獲得的蛋白結(jié)晶結(jié)構(gòu)分析數(shù)據(jù)更加可靠，近日加州大學(xué)伯克利分校SLAC國家加速器實(shí)驗(yàn)室等處的研究人員在比對(duì)了多種不同蛋白的不同溫度分析數(shù)據(jù)之后,，提出常溫中獲得的X射線衍射數(shù)據(jù)能更好的分析蛋白的催化機(jī)制和功能,。這一研究成果公布在《美國國家*院刊》（PNAS）雜志上,。

現(xiàn)代蛋白X射線衍射分析所獲得的數(shù)據(jù)幾乎*基于低溫X射線結(jié)晶方法獲得的數(shù)據(jù)——通常溫度為100K。這主要是因?yàn)橐话阏J(rèn)為低溫對(duì)于整個(gè)蛋白骨架折疊的干擾少,，所以低溫造成結(jié)構(gòu)分析結(jié)果功能上的偏差少,。蛋白X射線結(jié)構(gòu)分析方法一般步驟為提純蛋白質(zhì)，溶解于合適溶劑中,，然后使溶液過飽和,，zui后晶核形成，獲得蛋白結(jié)晶,，在這其中,，溫度變化很重要。

在這篇文章中,，研究人員提出了一個(gè)相反的觀點(diǎn)：他們通過比對(duì)30種不同蛋白,，在低溫和常溫溶液中結(jié)晶結(jié)構(gòu)的X射線衍射數(shù)據(jù)，發(fā)現(xiàn)冷卻這一常見步驟會(huì)減少蛋白結(jié)構(gòu)動(dòng)力學(xué)分析數(shù)據(jù),，比如說這個(gè)步驟不能揭示氨基酸側(cè)鏈的構(gòu)型,，這說明常溫中獲得的X射線衍射數(shù)據(jù)也許能更好的獲得蛋白的動(dòng)力學(xué)數(shù)據(jù)，和底物相關(guān)數(shù)據(jù),，這對(duì)于了解蛋白的催化機(jī)制和功能具有重要的意義,。

而且常溫下獲得的蛋白結(jié)晶結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)還能分析信號(hào)開關(guān)蛋白，H-Ras,，以及變構(gòu)網(wǎng)絡(luò)（allosteric network）,，這些低溫條件下都無法獲得。這些數(shù)據(jù)都表明常溫下進(jìn)行X射線結(jié)晶能揭示更多有關(guān)催化,，配基鏈接,，以及變構(gòu)調(diào)控的蛋白信息。

在分析蛋白結(jié)構(gòu)方面,，除了X射線結(jié)晶這一重要方法外,，近年來也有研究人員將這一方法與其它方法結(jié)合,，提高所獲得數(shù)據(jù)的準(zhǔn)確性和多樣性,。

比如科學(xué)家們就結(jié)合X-射線晶體衍射和低溫電子顯微鏡兩種方法獲得的數(shù)據(jù)，利用柔性裝配分子動(dòng)力學(xué)（moleculardynamicflexiblefitting,MDFF）的方法進(jìn)行分析,。由于X-射線晶體衍射只能獲得靜態(tài)的單個(gè)分子的高分辨率圖片,，而低溫電子顯微鏡能獲得兩個(gè)或多個(gè)分子動(dòng)態(tài)相互作用的低分辨率的圖片，因此將這兩者結(jié)合起來,，就能更好的了解蛋白的活動(dòng),。研究人員利用這種方法就揭示了核糖體裝配蛋白質(zhì)過程。

在上,，美國首先提出大規(guī)模測(cè)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的計(jì)劃,，現(xiàn)在已經(jīng)進(jìn)入第二期的產(chǎn)出階段。其他發(fā)達(dá)國家（歐盟和日本）也相繼啟動(dòng)自己的結(jié)構(gòu)基因組計(jì)劃,。而根據(jù)美國*期的試驗(yàn)計(jì)劃，