γ-銜接蛋白相關(guān)蛋白3抗體結(jié)構(gòu)：

經(jīng)x線晶體衍射結(jié)構(gòu)分析發(fā)現(xiàn),，Ig由四條多肽鏈組成,，各肽鏈之間由數(shù)量不等的鏈間二硫鍵連接,。Ig可形成“Y"字型結(jié)構(gòu),，稱為Ig單體,，是構(gòu)成抗體的基本單位。

天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈,，其中,，分子量較大的兩條鏈稱為重鏈(heavy chain，H),，而分子量較小的兩條鏈稱為輕鏈(Light chain,，L)。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成相同,。重鏈分子量為50KD～75KD,，由450～550個氨基酸殘基組成。由于重鏈恒定區(qū)的氨基酸組成和排列順序不同,，二硫鍵的數(shù)目和位置不同,，其抗原性也不相同，可將Ig分為5類(class),，即IgM,、IgD、IgG,、IgA和IgE,，其相應(yīng)的重鏈分別為μ鏈、δ鏈,、γ鏈,、α鏈和ε鏈。輕鏈分子量約為25KD,，由214個氨基酸殘基構(gòu)成,。輕鏈可分為兩種，分別為kappa(κ)鏈和lambda(λ)鏈,。因此可將lg分為兩型(type),，即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ：λ約為2：1,。

通過對不同Ig重鏈和輕鏈的氨基酸序列比較分析,，發(fā)現(xiàn)其氨基端（N末端）氨基酸序列變化較大，稱為可變區(qū)(variable region，V),，分別占重鏈和輕鏈的1/4和1/2,；而羧基端（C末端）的氨基酸序列相對穩(wěn)定的區(qū)域，稱為恒定區(qū)(constant region,，C),，分別占重鏈和輕鏈的3/4和1/2。

重鏈和輕鏈的V區(qū)分別稱為VH和VL,。VH和VL中各含有3個氨基酸組成和排列順序高度可變的區(qū)域,，稱為高變區(qū)(HVR)或互補決定區(qū)(CDR)，包括HVR1(CDR1),、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3),，其中HVR3 (CDR3)變化程度更高。VH的3個高變區(qū)分別位于29～31,、49～58和95～102位氨基酸,，而VL的3個高變區(qū)分別位于28～35、49～56和91～98位氨基酸,。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結(jié)合部位(antigen-binding site),，決定抗體的特異性，是抗體識別及結(jié)合抗原的部位,。在V區(qū)中,，CDR之外區(qū)域的氨基酸組成和排列順序相對保守,，稱為骨架區(qū)(FR),。VH或VL各有四個骨架區(qū)，分別用 FR1,、FR2,、FR3和FR4表示。