蛋白質(zhì)是由排列成線性鏈的氨基酸組成的大型有機化合物,，并通過相鄰氨基酸殘基的羧基和氨基之間的肽鍵連接在一起。蛋白質(zhì)中的氨基酸序列由基因定義,，并由遺傳密碼編碼,。雖然這種遺傳密碼規(guī)定了20種“標準"氨基酸，但蛋白質(zhì)中的殘基經(jīng)常在翻譯后修飾中發(fā)生化學(xué)改變:要么在蛋白質(zhì)可以在細胞中發(fā)揮功能之前,，要么作為控制機制的一部分,。蛋白質(zhì)也可以一起工作以實現(xiàn)特定的功能，并且它們經(jīng)常聯(lián)合形成穩(wěn)定的復(fù)合物,。
像多糖和核酸等其他生物大分子一樣，蛋白質(zhì)是生物體的重要組成部分,，參與細胞內(nèi)的每一個過程,。許多蛋白質(zhì)是催化生化反應(yīng)的酶，對新陳代謝至關(guān)重要,。蛋白質(zhì)也具有結(jié)構(gòu)或機械功能,，如肌肉中的肌動蛋白和肌球蛋白，以及細胞骨架中的蛋白質(zhì),，它們形成了維持細胞形狀的支架系統(tǒng),。其他蛋白質(zhì)在細胞信號傳導(dǎo)、免疫反應(yīng),、細胞粘附和細胞周期中也很重要,。蛋白質(zhì)也是我們飲食中的一部分,，因為動物不能合成所有的氨基酸，必須從食物中獲取必需氨基酸,。通過消化過程,，動物將攝入的蛋白質(zhì)分解成可用于蛋白質(zhì)合成的游離氨基酸。
蛋白質(zhì)一詞來自希臘語“prota ",意思是“最重要的",瑞典化學(xué)家瓊斯·雅可比·貝采里烏斯在1838年描述并命名了這些分子,。然而,，直到1926年詹姆斯·B·薩姆納發(fā)現(xiàn)脲酶是一種蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)在生物體內(nèi)的中心作用才被充分認識,。[1]第一個被測序的蛋白質(zhì)是胰島素,，由弗雷德里克·桑格完成，他因此獲得了1958年的諾貝爾獎,。1958年,，馬克斯·佩魯茨和約翰·考德里·肯德魯爵士首先解決了血紅蛋白和肌紅蛋白的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)問題。[2][3]兩種蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)都是通過x射線衍射分析并確定的,；肌紅蛋白和血紅蛋白的結(jié)構(gòu)為他們的發(fā)現(xiàn)者贏得了1962年諾貝爾化學(xué)獎,。
蛋白質(zhì)是由20種不同的L-α-氨基酸構(gòu)成的線性聚合物。所有的氨基酸都有共同的結(jié)構(gòu)特征,，包括一個α碳,，一個氨基，一個羧基和一個可變側(cè)鏈,。只有脯氨酸不同于這種基本結(jié)構(gòu),，因為它在N-端胺基上含有一個不尋常的環(huán)，這迫使CO-NH酰胺部分進入固定的構(gòu)象,。[4]標準氨基酸列表中詳細列出的標準氨基酸的側(cè)鏈具有不同的化學(xué)性質(zhì),，這些化學(xué)性質(zhì)產(chǎn)生蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)，因此對蛋白質(zhì)的功能至關(guān)重要,。多肽鏈中的氨基酸通過脫水反應(yīng)中形成的肽鍵連接,。一旦連接在蛋白質(zhì)鏈上，單個的氨基酸被稱為殘基,，連接的一系列碳,、氮和氧原子被稱為主鏈或蛋白質(zhì)骨架。肽鍵有兩種共振形式,，這兩種共振形式有助于一些雙鍵特征并抑制圍繞其軸的旋轉(zhuǎn),，因此α碳大致共面。肽鍵的另外兩個二面角決定了蛋白質(zhì)骨架的局部形狀,。
由于單個氨基酸的化學(xué)結(jié)構(gòu),，蛋白質(zhì)鏈具有方向性。蛋白質(zhì)帶有游離羧基的末端稱為C末端或羧基末端,，而帶有游離氨基的末端稱為N末端或氨基末端,。
蛋白質(zhì),、多肽和肽這幾個詞有點模糊，意思可能會重疊,。蛋白質(zhì)通常是指處于穩(wěn)定構(gòu)象的完整生物分子,，而肽通常是指缺乏穩(wěn)定三維結(jié)構(gòu)的短氨基酸寡聚體。然而,，兩者之間的界限不明確,，通常位于20-30個殘基附近。[5]多肽可以指任何單個線性氨基酸鏈,，通常不考慮長度,，但通常意味著缺乏單一確定的構(gòu)象。
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