為了理解基本的生物學(xué)原理并開發(fā)新的治療方法，識別生物相互作用網(wǎng)絡(luò),，即互作組,，是十分重要的。近距離標(biāo)記,，特別是光近距離標(biāo)記,，是實(shí)現(xiàn)這一目標(biāo)you效的方法之一。1) 通過照射光線,，會產(chǎn)生短壽命的反應(yīng)性活性物質(zhì)探針,。這些探針在溶液中擴(kuò)散并共價(jià)結(jié)合到附近的生物分子上，從而賦予一個標(biāo)簽,。2,3,4,5,6) 例如,，已有報(bào)道表明，與光反應(yīng)性催化劑共價(jià)連接的抗體可以通過探針的激活來標(biāo)記抗體結(jié)合蛋白周圍的微環(huán)境,。這項(xiàng)技術(shù)不需要使用遺傳修飾技術(shù),。2)近距離標(biāo)記中使用的探針的標(biāo)記半徑影響著正在繪制的互作組的規(guī)模和分辨率。東京化成（TCI）提供具有不同標(biāo)記半徑的商業(yè)產(chǎn)品,，用于近距離標(biāo)記,。

重氮環(huán)丙烷基團(tuán),，以單線態(tài)卡賓為反應(yīng)性活性物質(zhì)，對水極為反應(yīng),。因此,，標(biāo)記時間僅為幾分鐘，標(biāo)記半徑約為50納米,。6) 相比之下,，芳基疊氮基團(tuán)產(chǎn)生三線態(tài)亞硝基作為活性物質(zhì)，對水的反應(yīng)性較慢,。因此,，標(biāo)記過程大約需要10分鐘，并且可以實(shí)現(xiàn)50-100納米的標(biāo)記半徑,。6,7,8,9)

此外,，東京化成（TCI）還提供雙功能光反應(yīng)性標(biāo)記劑，這些標(biāo)記劑可以在重氮環(huán)丙烷基團(tuán)處進(jìn)行光交聯(lián),，并且具有炔基基團(tuán)作為構(gòu)建塊,。

艾美捷東京化成（TCI）近距離標(biāo)記相關(guān)產(chǎn)品：

生物素化試劑：

B6572 Biotin-PEG3-Dz

B6585 Biotin-PEG3-PhN?

B6580 Biotin-PEG3-TFPA

沒有生物素結(jié)構(gòu)的構(gòu)建塊：

N1200   4-Nitrophenyl [2-[3-[(Prop-2-yn-1-yloxy)methyl]-3H-diazirin-3-yl]ethyl]Carbonate

P2843   2-[3-[(Prop-2-yn-1-yloxy)methyl]-3H-diazirin-3-yl]ethan-1-ol

其它相關(guān)產(chǎn)品：

S0966   Streptavidin FITC Conjugate

T3885   Streptavidin R-PE Conjugate

F1243   6-FAM-PEG3-Azide

J0039   JQ-1 Carboxylic Acid

D5887   NHS-SS-Diazirine (=SDAD)

東京化成（TCI）近距離標(biāo)記文獻(xiàn)參考：

1) In Vivo Proximity Labeling for the Detection of Protein–Protein and Protein–RNA Interactions

D. B. Beck, V. Narendra, W. J. Drury 3rd, R. Casey, P. W. Jansen, Z. F. Yuan, B. A. Garcia, M. Vermeulen, R. Bonasio, J. Proteome Res. 2014, 13, 6135.

2) Microenvironment mapping via Dexter energy transfer on immune cells

J. B. Geri, J. V. Oakley, T. Reyes-Robles, T. Wang, S. J. McCarver, C. H. White, F. P. Rodriguez-Rivera, D. L. Jr. Parker, E. C. Hett, O. O. Fadeyi, R. C. Oslund, D. W. C. MacMillan, Science 2020, 367, 1091.

3) Photoproximity Labeling of Sialylated Glycoproteins (GlycoMap) Reveals Sialylation-Dependent Regulation of Ion Transport

C. F. Meyer, C. P. Seath, S. D. Knutson, W. Lu, J. D. Rabinowitz, D. W. C. MacMillan, J. Am. Chem. Soc. 2022, 144, 23633.

4) Tracking chromatin state changes using nanoscale photo-proximity labelling

C. P. Seath, A. J. Burton, X. Sun, G. Lee, R. E. Kleiner, D. W. C. MacMillan, T. W. Muir, Nature 2023, 616, 574.

5) Photoproximity Labeling from Single Catalyst Sites Allows Calibration and Increased Resolution for Carbene Labeling of Protein Partners In Vitro and on Cells

G. B. Thomas, W. W. B. Paul, K. E. Susanna, R. B. James, L. K. Lisa, G. Virginia, K. L. Kevin, A. W. James, ACS Cent. Sci. 2024, 10, 199.

6) Targeted activation in localized protein environments via deep red photoredox catalysis

N. E. S. Tay, K. A. Ryu, J. L. Weber, A. K. Olow, D. C. Cabanero, D. R. Reichman, R. C. Oslund, O. O. Fadeyi, T. Rovis, Nat. Chem. 2023, 15, 101.

7) Radius measurement via super-resolution microscopy enables the development of a variable radii proximity labeling platform

J. V. Oakley, B. F. Buksh, D. F. Fernández, D. G. Oblinsky, C. P. Seath, J. B. Geri, G. D. Scholes, D. W. C. MacMillan, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2022, 119, e2203027119.

8) Photoaffinity labeling in target- and binding-site identification

E. Smith, I. Collins, Future Med. Chem. 2015, 7, 159.

9) Photoactivatable Lipid Probes for Studying Biomembranes by Photoaffinity Labeling

Y. Xia, L. Peng, Chem. Rev. 2013, 113, 7880.

10) Labeling Preferences of Diazirines with Protein Biomolecules

A. V. West, G. Muncipinto, H. Wu, A. C. Huang, M. T. Labenski, L. H. Jones, C. M. Woo, J. Am. Chem. Soc. 2021, 143, 6691.

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