蘋果酸脫氫酶的活性位點由一個高度憎水泡組成,，它包括底物結合位點和結合輔酶的尼克酰胺環(huán),。在酶,、輔酶,、底物三元復合體上,，構象變化形成一個外部的活動環(huán)。此環(huán)靠近活性位點泡,，可以有助于將底物及其他重要的催化殘基從溶液中篩出,。X-射線衍射實驗表明，蘋果酸脫氫酶和乳酸脫氫酶在存在或不存在底物類似物時,，均有兩個具外部環(huán)的構象形式,，而環(huán)的位置要么在活性位點之上，要么在其之下,。在蘋果酸脫氫酶中,，該環(huán)結構高度保守，反映了它在催化功能上的重要性,。用熒光底物類似物實驗發(fā)現(xiàn)線粒體蘋果酸脫氫酶與NAD*結合時,，其底物結合位點有兩個不同的構象。同樣的,，用熒光輔酶類似物則發(fā)現(xiàn)與底物的結合可以引起尼克酰胺結合位點的區(qū)域性構象變化,。

圖1大腸桿菌蘋果酸脫氫酶陰離子結合腔

eMDH活性位點結構的理論模型(1cme)示于圖1-，可以看出eMDH的活性催化位點是由Arg-81,、Arg-87,、Asn-119、Asp-150及His-177組成的(圖1-3中用氨基酸簡碼示出),，構成了一個大的陰離子結合腔,，Arg-81、Arg-87在結合腔的內部提供陽離子結合二羧酸底物,，Arg153與a-OH結合,，這一步決定了結合底物的專一性。His-177~Asp-150構成的質子傳遞系統(tǒng)將α-OH的氫離子轉移至輔酶NAD+,，從而完成催化過程,。這幾個關鍵氨基酸哪怕只有一個發(fā)生變化都會嚴重影響蘋果酸脫氫酶的酶活性。

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