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主營(yíng)產(chǎn)品： 超微量分光光度計(jì),核酸蛋白檢測(cè)儀,超微量紫外分光光度計(jì),nano光度計(jì),超微量核酸蛋白檢測(cè)儀 |
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2018-7-18 閱讀(3688)
學(xué)術(shù)刊物自然出版集團(tuán)旗下子刊《Nature Chemical Biology》雜志在線發(fā)表了英國(guó)布里斯托大學(xué)Derek N Woolfson研究員和Emily G Baker研究員的一篇研究論文,，論文報(bào)道研究組設(shè)計(jì)出一種比天然蛋白小很多的微蛋白，借此可以對(duì)蛋白質(zhì)形成折疊結(jié)構(gòu)并保持穩(wěn)定的分子作用力“一探究竟”，為設(shè)計(jì)生物醫(yī)藥所需的微小蛋白和微小分子等基本結(jié)構(gòu)開(kāi)辟了全新路徑,。
天然蛋白質(zhì)具有一系列至關(guān)重要的生物功能，比如幫助植物將光能轉(zhuǎn)換成糖分,，幫助人類將氧氣從肺部運(yùn)往肌肉,，幫助糖類與氧氣結(jié)合以提供肌肉正常活動(dòng)所需的能量等,。為執(zhí)行這些任務(wù),，蛋白質(zhì)必須折疊成特定的3D結(jié)構(gòu)，即氨基酸按照一定序列形成肽鏈,，再將肽鏈中疏水性殘基包裹進(jìn)分子內(nèi)部,，折疊成具有活性的3D結(jié)構(gòu)。但經(jīng)過(guò)數(shù)十年的努力,，科學(xué)家們?nèi)詻](méi)有詳細(xì)理解蛋白質(zhì)折疊的過(guò)程,，以及蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)如此穩(wěn)定的背后機(jī)制。
現(xiàn)在,，布里斯托團(tuán)隊(duì)的研究有望解決這一難題,。他們讓兩種蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)——α螺旋和聚脯氨酸Ⅱ螺旋結(jié)合，形成“PPα”微蛋白。接著,，他們將這一微蛋白進(jìn)行“拆解”發(fā)現(xiàn),，兩種螺旋結(jié)構(gòu)相互纏繞后，其內(nèi)氨基酸能通過(guò)“紐扣作用”緊密結(jié)合在一起,。
研究團(tuán)隊(duì)用非天然氨基酸取代“PPα”內(nèi)部分氨基酸后還發(fā)現(xiàn),，除了疏水性作用外，微蛋白保持結(jié)構(gòu)穩(wěn)定還與CH-π作用息息相關(guān),，即一種螺旋的CH基團(tuán)與另一種螺旋內(nèi)的芳環(huán)基團(tuán)之間存在相互作用,。他們也在數(shù)千種天然蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中發(fā)現(xiàn)了這種CH-π作用，這意味著,，CH-π作用為開(kāi)發(fā)新藥提供了新的潛在靶點(diǎn),。
Emily G Baker博士認(rèn)為，他們的新研究不僅對(duì)蛋白質(zhì)折疊和穩(wěn)定的基礎(chǔ)性研究意義重大,，還能指導(dǎo)科學(xué)家設(shè)計(jì)改造出全新的蛋白質(zhì)和藥物分子,，為生物技術(shù)和生物醫(yī)藥應(yīng)用開(kāi)辟的研究路徑。
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