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蛋白質(zhì)相互作用動力學(xué)的核磁共振分析取得新進(jìn)展
在國家自然科學(xué)基金委的資助下,，中國科學(xué)院武漢物理與數(shù)學(xué)研究與國立新加坡大學(xué)的科研人員在蛋白質(zhì)相互作用動力學(xué)的核磁共振分析方法研究方面取得新進(jìn)展,。
    雙方科研人員利用核磁共振(NMR)技術(shù),，在微秒－毫秒時間范圍的動力學(xué)測定方法方面取得新進(jìn)展,，提出了一種新的相位循環(huán)機(jī)制，能夠有效地消除多重自旋回波(CPMG)中偏置的共振信號重聚不*等問題,，從而有效降低頻率偏置,、射頻不均勻，標(biāo)量耦合,，交叉弛豫等效應(yīng)的影響,，使蛋白質(zhì)毫秒量級的動力學(xué)測定精度大為提高,，為慢交換的準(zhǔn)確測定提供新的技術(shù)。

    蛋白質(zhì)相互作用動力學(xué)的研究有助于系統(tǒng)地了解蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系,，并為新藥靶點(diǎn)的發(fā)現(xiàn)和藥物設(shè)計(jì)提供理論和實(shí)驗(yàn)基礎(chǔ),。在這方面的研究中，NMR技術(shù)具有*的*性,，是目前研究溶液中蛋白質(zhì)等生物大分子的三維結(jié)構(gòu),、主鏈和側(cè)鏈運(yùn)動特征及其與相互作用和功能的關(guān)系(構(gòu)效關(guān)系)的zui為有效的手段。雙方合作人員曾發(fā)展了一種測定蛋白質(zhì)側(cè)鏈動力學(xué)特性的新方法,，這種方法可以避免復(fù)雜的2H標(biāo)記,，比常規(guī)的NMR方法更易于使用。

蛋白質(zhì)相互作用動力學(xué)的核磁共振分析取得新進(jìn)展